Глава третья

БИОХИМИЯ: РАЗГАДАННАЯ ТАЙНА
             Сегодня мы уже знаем, из чего энзимы состоят и как они действуют. Тонны научных работ, посвящённых природе энзимов, ждут, когда же на них обратят достаточное внимание. Между тем, накапливаются всё новые и новые научные разработки. Биохимики с полным правом могут утверждать, что они достигли, особенно за последнее время, больших успехов в расшифровке энзиматических процессов.
             Упрощая, можно было бы сказать, что тайна разгадана. Однако, признаемся честно, пока удалось разрешить лишь некоторые из загадок. Для решения оставшихся, количество которых трудно предугадать, ещё потребуется упорный труд, прежде чем мы сможем утверждать, что заветная волшебная палочка - в наших руках. Всё, что будет сказано о природе энзимов в этой главе, следует считать лишь биохимическим букварём или таблицей умножения. Читатель, однако, её наверняка оценит, так как всякое более глубокое изложение проблематики, хотя и производило бы впечатление серьёзности, породило бы хаос в голове неспециалиста, и чтение было бы весьма утомительным.

ДОСТАТОЧНО ПРОСТО ПРИСУТСТВОВАТЬ
              Начнём наше упрощённое объяснение с понятия "катализатор". Всем нам хорошо известно устройство под этим названием, которое, будем надеяться, в скором времени станет обязательной частью оборудования нашей автомашины. Автомобильный катализатор предназначен для того, чтобы превратить сильно ядовитую окись углерода в выхлопных газах в менее вредную двуокись углерода. Этот процесс и вызывает катализатор, причём, просто своим присутствием, сам не претерпевая никаких изменений.
К тому же, катализатор не нуждается в снабжении энергией. Если бы мы захотели перевести окись углерода в двуокись без присутствия катализатора, нам пришлось бы вмонтировать в автомобиль аппаратуру такой же величины, как автомобильный мотор и снабжать её ещё большим количеством энергии, чем расходует сам автомобиль.
            Природа с подобной напрасной тратой энергии никогда не работает, поэтому использование катализаторов - её излюбленный метод получения колоссального эффекта с минимальными затратами.
            И ещё один пример: одна лишь фотография девушки может подействовать на сильно влюблённого юношу подобно катализатору - щёки его покроет румянец, участится пульс и дыхание, а, возможно, появятся и другие телесные реакции. И всё это лишь как результат присутствия катализатора-фотографии, которой он даже не дотронулся и которая сама ни в чём не изменилась.
            Однако, давайте приведём ещё другой, совершенно серьёзный пример, на сей раз, из химии. Возьмём кусок сахара и подержим около него горящую спичку. Сахар не загорится. Если же на кусок сахара насыпать немного пепла от сигареты, сахар при поднесении спички начинает гореть. Дело в том, что в сигаретном пепле присутствует катализатор, который необходим при биохимической реакции горения.
            Катализаторы делятся на органические и неорганические. Мы будем иметь дело только с органическими катализаторами - энзимами. Если дать им краткое квалифицированное определение, то речь пойдёт о высокомолекулярных комплексных структурах белковой природы, отличающихся биокаталитической активностью.
            Хотя настоящее изложение напоминает вузовскую лекцию, просим читателя о терпении при чтении нескольких последующих страниц. На этих страницах дано описание некоторых основных свойств энзимов. Ваше терпение будет вознаграждено гораздо более глубоким пониманием всех процессов, происходящих в Вашем организме. Кроме того, Вы поймёте, почему человек бывает здоров или, при определённых обстоятельствах, болен, и как, благодаря энзимам, он сможет опять выздороветь.

КАК ОНИ ПОЯВЛЯЮТСЯ И ДЕЙСТВУЮТ
           Уже более ста лет известно, что энзимы - это вещества белкового характера. И то, что их белок состоит из цепочки аминокислот, тоже известно довольно давно. Однако, из какого точно количества различных аминокислот он состоит, удалось установить благодаря всё более точным аналитическим методам лишь в 1959 году. В целом, их насчитывается двадцать, однако, мы не будем задерживаться на перечислении их названий.
          Энзимы отличаются друг от друга только количеством и очерёдностью отдельных аминокислот в цепочках различной длины. Поэтому каждый энзим выглядит немного по-иному. Однако, в целом, можно представить себе аминокислоты в виде жемчужин, а энзим - как жемчужную нить, вьющуюся весьма хитроумным способом и, кроме того, сматывающуюся в клубок. В определённом месте всегда образуется полость. Её входное отверстие имеет очень точную форму. Именно это "устье" и является активным центром энзима.
          С биохимической точки зрения, энзимы считаются очень большими молекулами. Для представления об их размерах приведём следующий пример: если увеличить человеческий рост до сорока тысяч километров (то есть обернуть его по экватору вокруг всего земного шара), то молекула трипсина -одного из первых изученных энзимов - имела бы в таком гигантском теле размеры всего десяти сантиметров.
Молекула энзима подобна бусам, в которых каждая бусинка является аминокислотой. Аминокислоты, обозначенные тёмным цветом, участвуют в создании активных центров.Рис.3. Молекула энзима подобна бусам, в которых каждая бусинка является аминокислотой. Аминокислоты, обозначенные тёмным цветом, участвуют в создании активных центров.

                  Перейдём теперь к функционированию энзимов. В каждом организме имеется невообразимое множество бесконечно разнообразных биохимических форм, которые называются субстратами. Эти субстраты участвуют в качестве строительных частиц в различных жизненных процессах и непрестанно движутся по всему огромному пространству организма. Если при этом движении субстрат приблизится к энзиму, активный центр последнего притянет его к себе, а потом, в том случае, если субстрат абсолютно точно соответствует специфической форме устья, субстрат с энзимом создадут единую частицу. Непосредственно после этого начнётся биохимическая реакция, для которой данный энзим приспособлен. На обширные субстраты взгромождаются целые цепочки энзимов и начинают их разрушать. Таким образом, здесь действуют целые биохимические фабрики, в которых энзимы работают, как на конвейере.
                   Работа энзимов состоит, главным образом, в разрушении. Синтезом же, то есть, соединением, занимается только около трёх-пяти процентов видов энзимов. Эти энзимы называются анаболическими в противоположность энзимам катаболическим, то есть разрушающим. Разрушение субстрата, вызванное воздействием активного центра энзима, происходит путём его расщепления на две части. Таким образом, можно сказать, что из субстрата в результате получаются два вещества. Одно из них является, в некотором смысле, отходом. После дальнейшего разложения его биохимические кирпичики становятся материалом для новых субстратов. Другой продукт расщеплённого субстрата может найти следующий энзим и снова претерпеть изменение. Этот процесс повторяется в организме до тех пор, пока не приведёт к образованию той формы, которая необходима организму для выполнения конкретной задачи.

ЗАМОК И КЛЮЧ
                  Разумеется, энзимы вовсе не являются гениальными универсалами. Это, скорее, очень узкие специалисты. Биохимики утверждают, что каждый тип энзима является специфическим, что он годится только для определённого вида субстрата (или, точнее говоря, почти специфическим - в действительности не существует правил без исключений). Тем не менее, можно сказать, что определённая группа энзимов способна принять в свой специально ограниченный активный центр (устье) только совершенно определённые субстраты и лишь потом их изменять.
                 Кроме того, отдельные типы энзимов полностью специфичны в том смысле, что энзим всегда способен провести только одно определённое изменение субстрата, т.е. действовать абсолютно конкретным образом.
                Биохимик профессор Фишер иллюстрировал эту специфичность очень наглядно и остроумно на примере замка и ключа. Энзим в этом примере играет роль замка с совершенно определённым отверстием для ключа. Субстрат же является ключом. Только в том случае, когда ключ безупречно подойдёт к замку, он может привести в движение механизм, причём, только одним, определённым способом. Ключ можно повернуть то ли только налево, то ли только направо, с его помощью можно открыть какую-нибудь щеколду, открыть вентиль, в общем, достичь какой-либо цели, имеющей конкретный смысл.
Субстрат (С) должен точно запасть в активный центр энзима (Э). Затем субстрат расщепляется, тогда как энзим остаётся без изменений.Рис.4. Субстрат (С) должен точно запасть в активный центр энзима (Э). Затем субстрат расщепляется, тогда как энзим остаётся без изменений.

                Вполне закономерно перед нами встаёт вопрос: если существует такое огромное количество субстратов и такое множество реакций, для проведения которых всегда необходимы совершенно определённые энзимы, то сколько же видов энзимов должно присутствовать в организме?
               На этот вопрос до настоящего времени не существует ответа. В 1831 году был более или менее подробно известен лишь один энзим. В 1930 году их было уже восемьдесят. В 1984 году в разные классы, отделения и подотделы было включено две с половиной тысячи энзимов. В 1993 году мы можем распознать уже три тысячи энзимов. Конец этих поисков всё ещё находится за границами нашего обзора, хотя некоторые исследователи полагают, что конец туннеля недалёк. Сколько их? Десятки тысяч? Или ещё больше? Откроем ли мы когда-нибудь все энзимы?
              Всемогущая комиссия по энзимам, работающая в рамках Международного биохимического союза, определила "окончательно" (!) шесть главных энзимных групп, которые по своим воздействиям принципиально отличаются друг от друга. Одна из этих групп, например, включает энзимы, обеспечивающие перенос электронов с донора на акцептор, что, кроме всего прочего, очень важно для дыхания клеток. Энзимы другой группы способны переносить с донора на акцептор целые молекулы и тем самым, например, передвигать части цепочек аминокислот с одного места цепи на другое. Иные энзимы изменяют субстрат тем, что перемещают внутри него только определённые группы атомов. Следующая группа, расщепляя энергетически богатые субстраты, освобождает энергию, необходимую для иных процессов биосинтеза. Пятая группа характеризуется способностью расщеплять молекулы на две части. И, наконец, последнюю группу составляют уже описанные энзимы, способные разлагать сложные соединения. Поскольку реакция осуществляется при участии воды, эти энзимы называются гидролазами. Столкнувшись сегодня в биохимии со словом, оканчивающимся на "-аза", мы можем быть абсолютно уверены в том, что речь идёт об одном из трёх тысяч или более энзимов. Только в самом начале исследования энзимов им давалось название, оканчивающееся на "-ин" - пепсин, трипсин (именно эти два энзима относятся к наиболее исследованным).
             Группа гидролаз занимает в нашей книге одно из главных мест по той простой причине, что для нас она имеет особое значение. Гидролазы являются именно теми энзимами, о которых мы уже очень много знаем и которые, благодаря этому, мы можем использовать для обновления и охраны нашего здоровья.
             Все три тысячи, или, может быть, гораздо больше, энзимов наш организм производит сам. Продуктивность, конечно, беспримерная, однако, всё-таки, с определёнными ограничениями. Для комплектации некоторых типов энзимов необходимы дополнительные частички, обеспечивающие совершенство формы устья активного центра. Если бы этих частичек не было, субстрат бы вновь покинул полость активного центра. Воспрепятствовать этому может лишь присутствие упомянутой дополнительной частички, называемой коэнзимом. Коэнзимы, однако, наш организм, из строительных материалов, имеющихся в его распоряжении, создать не способен.


НЕДОСТАЮЩИЙ КАМЕШЕК В МОЗАИКЕ
             Строительный материал, которого нам не хватает для производства коэнзимов, мы вынуждены поставлять своему организму с пищей. И хотя в данном случае речь идёт о совсем незначительном количестве, без поставок извне производство определённых энзимов невозможно. Без коэнзимов целое наше энзимное хозяйство окажется выведенным из равновесия, и человек заболеет. Более того, если бы недостаток этих необходимых нам компонентов длился несколько дольше, мы могли бы и умереть.
             Сегодня каждому известны эти необходимые для коэнзимов строительные материалы. Ими являются витамины, рассеянные элементы и минералы. И каждый знает, что речь идёт о веществах, действительно жизненно необходимых.
             Однако, для производства коэнэимов используются лишь некоторые витамины. В сущности, речь идёт о витаминах В1, В2 ,В6, В12, витамине С и ещё нескольких, менее известных витаминах. Витамин В1, кроме всего прочего, содержится в рисовой шелухе. Если кто-нибудь будет питаться только очищенным рисом, он почувствует недостаток этого витамина и заболеет классическим авитаминозом бери-бери. Это сенегальское слово, означающее в переводе сильную слабость. Недостаток витамина В2 вызывает малокровие, известное под названием пернициозной анемии. Старые мореплаватели, которые месяцами не ели свежих овощей и фруктов, заболевали цингой из-за недостатка витамина С.
             Нарушенное энзиматическое хозяйство всегда, в результате, вызывает какую-нибудь болезнь. Нарушения могут вызываться недостатком не только витаминов, но и некоторых других веществ. К ним относятся металлы и минералы (медь, железо, никель, марганец, молибден, селен). Важны также магний, натрий, калий и цинк. Последний, например, в качестве микроэлемента, абсолютно необходим для строительства восьмидесяти типов энэимов.
             Коэнзимы существенно отличаются от энзимов. В то время, как энзимы представляют собой белки, коэнзимы - это молекулы абсолютно иной химической природы. Для энзимов характерны молекулы больших размеров, тогда как для коэнзимов - малые. Энзимы в результате своей активности, по-существу, не расходуются, в то время как коэнзимы расходуются, вследствие чего они должны постоянно регенерироваться или производиться вновь.
            Всё это, однако, заводит нас слишком далеко в биохимические джунгли. Тем не менее, прежде, чем оставить подобные вопросы в стороне, давайте познакомимся ещё с одним интересным явлением, касающимся энзимов.
            Существуют определённые вещества, которые, с точки зрения своей внешней пространственной формы, почти не отличаются от коэнзимных строительных кирпичиков. Похожесть в данном случае такова, что нельзя исключить возможность замены. И действительно, время от времени энзим позволяет ввести себя в заблуждение и допускает подобное вещество в свой активный центр. Таким образом укомплектованный энзим перестаёт выполнять свою функцию - ошибка, вызванная неверным соединением, приводит к заболеванию.
 Субстрат (С) может соединиться с энзимом (Э) лишь после дополнения активного центра энзима коэнзимом (К).
Pиc.5. Субстрат (С) может соединиться с энзимом (Э) лишь после дополнения активного центра энзима коэнзимом (К).

                   Используя только что описанное явление, можно очень просто избавиться от крыс. Составной частью средств для истребления крыс и мышей очень часто бывает ароматическое вещество растительного происхождения кумарин, химическая конфигурация которого настолько подобна коэнзиму витамину К, что организм, в случае его снабжения кумарином, может встраивать последний в энзимы вместо витамина К.
                  Энзимы, видоизменённые подобным способом, становятся неэффективными. А поскольку речь идёт об энзимах, регулирующих свёртываемость крови, крысы и мыши погибают в результате внутренних кровотечений.
                 В то же время, для людей, страдающих чрезмерной свёртываемостью крови, кумарин - лекарство. Если им предписать лекарство, содержащее незначительное количество кумарина, в форме инъекций или таблеток, их кровь станет менее вязкой.
Итак, зная химическую структуру энзимов и необходимые для их работы условия, можно управлять их действием и целенаправленно их использовать. От окружающих условий зависит очень многое.

УСЛОВИЯ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ РАБОТЫ
                 Уместно ли называть благодатную деятельность энзимов работой, пусть решают социологи. В любом случае, однако, оптимальная эффективность энзимов зависит от выполнения ряда условий. Так, например, очень важна температура. Энзимы, действующие в человеческом организме, проявляют наибольшую активность при температуре человеческого тела. Приблизительно при сорока градусах Цельсия их активность является максимальной. Именно поэтому наш организм в критических ситуациях повышает свою температуру, разумеется, также при помощи энзимов, для того, чтобы активность энзимов, необходимая для преодоления критической ситуации, была максимальной. Наше тело не делает это, бесспорно, с большой радостью и прибегает к подобным мерам только при крайней нужде. Дело в том, что, если температура повысится хотя бы ещё немного и превысит оптимальную величину, всякая деятельность энзимов прекратится. Энзимные белки в этом случае коагулируют, затвердевают и теряют, таким образом, свои функциональные свойства, в результате чего человек умирает.
                С другой стороны, активность энзимов снижается при снижении температуры. Поэтому можно сохранять в холодильнике масло и сыр свежими, поскольку сниженная энзиматическая деятельность сильно замедляет жизненные процессы в этих продуктах. При транспортировке и хранении органов для трансплантаций также используется охлаждение, которое, однако, не смеет перешагнуть границу ноля градусов Цельсия. При этой температуре хранят и транспортируют почки, печень и т.п.
                В нашем мире сегодня господствуют время и скорость; задумаемся над вопросом о том, с какой скоростью работают энзимы. А именно, сколько времени необходимо для притяжения субстрата к активному центру, его последующего видоизменения и выталкивания в расщеплённой форме?
               Ответ типичен для энзимов: всё зависит от обстоятельств. Каждый энзим характеризуется собственной скоростью, которая, однако, ещё изменяется в зависимости от окружающих условий. Определённое, хотя и весьма приблизительное представление всё же возможно. Самый медленный из энзимов -лизозим, который помогает при уничтожении бактерий. За одну минуту лизозим преобразует тридцать молекул субстрата - таким образом, на одну молекулу приходятся две секунды. Самой высокой скоростью действия отличается энзим карбоангидраза, который в течение одной минуты ликвидирует фантастическое количество молекул субстрата - тридцать шесть миллионов.
               Однако, прежде чем восхищаться карбоангидразой и осуждать лизозим, следует заметить, что скорость преобразования субстрата не всегда тождественна эффективности. Для более подробного объяснения нам пришлось бы отправиться в длительное путешествие в биохимические джунгли. Отметим поэтому лишь то, что большое влияние здесь оказывают условия работы.
Одним из важнейших рабочих условий является соответствующая среда, так как каждый тип энзимов чувствует себя наилучшим образом в своей родной среде. Для некоторых энзимов это скорее кислая среда, для иных щелочная (основная). Говоря на языке биохимии, для каждого энзима характерно определённое оптимальное значение рН.
               Кроме того, рабочая скорость энзимов всегда зависит от количества присутствующих молекул субстрата (т.е. от их концентрации). Чем больше будет молекул, предназначенных для преобразования, тем более высокой будет активность энзима. Напротив, чем больше молекул уже было преобразовано (т.е. снизилась их концентрация), тем ниже активность энзима.

БЫТЬ К УСЛУГАМ ДЛЯ ВСЕОБЩЕГО БЛАГА
               В случае энзимов, строго говоря, не совсем верно использование термина деятельность. Речь идёт о простом присутствии белковой субстанции, вызывающей определённые процессы, в течение которых она сама химически не изменяется. Однако, и это утверждение не совсем точно. Дело в том, что все белки со временем изменяются и ни один из них не живёт вечно. Поэтому и энзимы стареют. Со временем они теряют своё совершенство и, наконец, достигают порога, за которым их активный центр начинает деформироваться в пространстве, и в работе энзима появляются ошибки. А как только некоторый из энзимов проявит подобные признаки изношенности, как только начнёт "стареть", появится другой энзим, который его уничтожит. Без единого слова благодарности расщепит, растворит его и "отвезёт на свалку". Подобный каннибализм действует превосходно, потому что энзимы отдают предпочтение денатурированным, то есть уже испорченным белкам. Другими словами, когда коллега становится денатурированным, он превращается в особенно вкусное лакомство.
               Для некоторых энзимов время активной деятельности не превышает двадцати минут. После этого они должны быть заменены энзимами того же типа. Иные энзимы остаются активными в течении нескольких недель, прежде чем, состарившись, они будут выделены из организма.
              На ситуацию, при которой одни энзимы как бы "пожираются" другими, не следует смотреть как на проявление враждебности. Напротив, великолепным свойством энзимных систем является необыкновенно высокая способность всех энзимов сотрудничать друг с другом. При необходимости энзимы группируются в содружества, которые постоянно обмениваются информацией с другими подобными содружествами. Таким образом, они удерживают гармонию между всеми жизненными процессами, которая заключается во взаимном равновесии различных систем и в общем усилии, сосредоточенном в одном направлении.
              Отдельный энзим не может осуществить всё это сам. Энзим не может работать в одиночестве, надеясь, что будет действовать правильно. Если бы нам удалось понять, каким образом все энзимы могут, без какого-либо диктата, свободно сотрудничать между собой при достижении общей цели, на их примере можно было бы создать идеальную форму государства. Для того, чтобы энзимы в организме могли справляться с большими задачами и удерживать в теле идеальное равновесие между "слишком мало" и "слишком много", им приходится работать обычно по этапам, следующим друг за другом, в так называемых "каскадах".
             Действия в каскадах происходят так, что один энзим активирует своего соседа, тот следующего, до тех пор, пока последний в цепочке энзим не достигнет требуемой цели. Происходит всё это, во-первых, в целях экономии, ибо поэтапное осуществление сложной операции требует меньше энергии, чем её проведение в один приём. Во-вторых, таким образом достигается абсолютная надёжность. Возьмём, к примеру, свёртывание крови или же, напротив, понижение её вязкости, сужение или расширение сосудов, или же мобилизацию и активацию защитных систем организма. При всех этих процессах организм не смеет соскользнуть с узкой тропинки, проходящей между "слишком много" и "слишком мало", не смеет дойти до крайности. В противном случае мы заболеем артериосклерозом или окажемся под угрозой кровотечения, наше кровяное давление будет слишком низким или, наоборот, слишком высоким, или же, вследствие плохо работающей защитной системы организма, мы погибнем под ударами противников нашего тела.

НАДЁЖНОСТЬ ПРЕЖДЕ ВСЕГО
             Опасность таится в том, что энзимы являются очень узкими специалистами, исполняющими свою работу методом "нажимания кнопки", а, значит, им абсолютно безразлично, каково происхождение имеющегося в распоряжении субстрата - человеческое, животное или же растительное. Энзимы просто осуществляют свою запрограммированную специфическую деятельность, как только пространственная форма субстрата соответствует их активному центру, и остальные условия работы находятся в норме. С одной стороны, это даёт возможность их многостороннего использования; в то же время, однако, при отсутствии контроля, это было бы рискованно. Поэтому в каждом живом организме присутствуют не только энзимы, но и система двойной защиты против их нежелательных воздействий. Это вполне естественно. Сам собой напрашивается вопрос, почему энзимы, растворяющие белки, не растворят нас самих? Ведь, в конце концов, мы сами состоим из белков. Вспомним хотя бы пепсин. Он переваривает пищевые белки в желудке. Почему же пепсин не переварит и наш собственный желудок, который состоит также из белков?
             Именно в этом случае действует двойная защита, функционирующая, упрощённо говоря, приблизительно следующим образом: энзимы, беспрестанно возникающие в нашем теле, в начале своего существования не являются активными. Их активность блокируют некоторые аминокислоты, расположенные в определённом месте цепочки. Можно говорить о подобии с механическим рычажковым предохранителем, которым снабжается огнестрельное оружие.
           Таким образом, в нашей крови и лимфе без устали плавают в огромных, многомиллионных количествах абсолютно безопасные формации неактивных энзимов, которые активируются только в тот момент, когда в каком-нибудь месте нашего тела настанет ситуация, требующая определённого вмешательства энзимов. Активация соответствующих энзимов произойдёт только в тот момент, когда другой специфический энзим, активированный непосредственно перед этим, устранит вышеописанный предохранитель. Лишь в этом случае энзим становится активным и готов принять нежелательный субстрат, видоизменить его и обезвредить. Это первый предохранитель.
            Вторым предохранителем являются так называемые ингибиторы энзимов, также постоянно присутствующие в нашем организме. Они обладают способностью немедленно выводить из строя те активированные энзимы, количество которых повысилось в такой степени, что их избыток является для организма нежелательным. Ингибиторы заполняют активный центр соответствующих энзимов то ли навсегда, то ли временно. Во втором случае энзим способен свою активность, по прошествии некоторого времени, обновить.
            Кроме того, существуют и экзогенные ингибиторы, которые не являются частью организма. Об одном из них, кумарине, мы уже говорили на примере истребления крыс.
Ингибитор (И) блокирует активный центр энзима (Э).Рис.7. Ингибитор (И) блокирует активный центр энзима (Э).

                 К ингибиторам энзимов относятся многие яды. Так, например, активность змеиного и пчелиного ядов как раз и заключается в их ингибирующем воздействии на энзимы. Если не произойдёт своевременная компенсация блокированных энзимов новыми активными энзимами, общий обмен веществ в организме может снизиться настолько, что организм погибнет.
                Было открыто много веществ, при помощи которых можно целенаправ-ленно нейтрализовать определённые энзимы и тем самым выгодно влиять на ход обмена веществ в организме. Самое популярное лекарство - аспирин - действует именно таким образом, что, однако, долго оставалось неизвестным. И всё же, хотя принцип действия известен не был, аспирин использовался в течение десятилетий в невероятно больших количествах. Просто потому, что помогал.
                Аспирин состоит из ацетилсалициловой кислоты, которая обладает способностью присоединяться к энзиму, называемому циклооксигеназа. Этот энзим играет важную роль при свёртывании крови и при воспалительных процессах. Блокируя деятельность циклооксигеназы , ацетилсалициловая кислота снижает свёртываемость крови, которая, таким образом, становится более текучей. Подавляются также воспалительные процессы, что способствует уменьшению боли.
              А что антибиотики, например, пенициллин, или стероиды, такие, как кортизон? У всех этих препаратов речь идёт о целенаправленном нарушении функции определённых энзимов путём блокады их активных центров.
              Здесь приведено лишь несколько примеров использования наших знаний об энзимах. Чтобы не слишком злоупотреблять терпением читателя, мы описали их очень коротко. Ваше терпение окупится сторицей, если Вы дочитали главу действительно до этих строк. Вы стали, тем самым, составной частью той небольшой группы человечества, которая обладает уже относительно богатыми знаниями о том, что, в конечном итоге, решающим образом определяет наше здоровье и всю нашу жизнь.

>>К СОДЕРЖАНИЮ>>